Page 31 - Perdih, Andrej, Katja Lakota, Alja Prah. 2020. Strukture bioloških molekul. Univerzitetni učbenik z recenzijo in navodila za vaje. Koper: Založba Univerze na Primorskem.
P. 31
strukture bioloških molekul
4.2. STRUKTURA PROTEINOV
Slika 30. Strukturo proteinov delimo na primarno, sekundarno, terciarno in kvartarno.
Primarna struktura
Primarna struktura je zaporedje aminokislin v polipeptidu, ki je določeno z zaporedjem
nukleotidov v genu. Vsi proteini so sestavljeni iz različnih zaporedij 20 aminokislin, ki so med
seboj povezane s peptidno vezjo (Slika 31). Podobno kot veriga DNA je tudi polipeptidna veriga
zaradi strukture aminokislin usmerjena. Na enem koncu ima veriga prosto amino skupino, zato
temu koncu rečemo N-terminalni konec, na drugem pa ima prosto karboksilno skupino oz. C-
terminalni konec. Običajen zapis zaporedja vsebuje na levi strani N-terminalno aminokislino,
na desni pa C-terminalno. Konformacija proteina je določena z dvema konformacijskima
kotoma, o katerih bomo govorili tudi v naslednjem poglavju: phi ϕ(med Cα-N) in psi ψ (med Cα-
C'), zaradi steričnih ovir pa niso vsi koti energetsko ugodni.
Slika 31. Tvorba peptidne vezi med dvema aminokislinama z reakcijo kondenzacije.
Če bi vsak aminokislinski ostanek imel na voljo le dve različni konformaciji, bi polipeptid s 100
ostanki lahko zavzel 2100 različnih konformacij. Za naključno iskanje nativne oz. termodinamsko
najstabilnejše konformacije, ob predpostavki, da za vsako novo konformacijo porabimo le 10-
10 s, bi tak protein torej potreboval 10 miljard let, da bi preiskali vse. To imenujemo tudi
Levinthalov paradoks. Zato obstaja več hipotez o zvijanju proteinov v nativno obliko, kot sta
npr. spontano ob nastanku polipetida (kotranslacijsko) ali spontani kolaps celega polipeptida v
kompaktno stanje (t. i. hidrofobni kolaps, vmes je prisotno stanje razrahljanega klobčiča oz.
"molten globule", Slika 32). Nativno zvit protein ima najnižjo prosto energijo, zato so
evolucijsko favorizirani tisti proteini, ki najbolj gladko prehajajo iz nezvite v nativno obliko.
31
4.2. STRUKTURA PROTEINOV
Slika 30. Strukturo proteinov delimo na primarno, sekundarno, terciarno in kvartarno.
Primarna struktura
Primarna struktura je zaporedje aminokislin v polipeptidu, ki je določeno z zaporedjem
nukleotidov v genu. Vsi proteini so sestavljeni iz različnih zaporedij 20 aminokislin, ki so med
seboj povezane s peptidno vezjo (Slika 31). Podobno kot veriga DNA je tudi polipeptidna veriga
zaradi strukture aminokislin usmerjena. Na enem koncu ima veriga prosto amino skupino, zato
temu koncu rečemo N-terminalni konec, na drugem pa ima prosto karboksilno skupino oz. C-
terminalni konec. Običajen zapis zaporedja vsebuje na levi strani N-terminalno aminokislino,
na desni pa C-terminalno. Konformacija proteina je določena z dvema konformacijskima
kotoma, o katerih bomo govorili tudi v naslednjem poglavju: phi ϕ(med Cα-N) in psi ψ (med Cα-
C'), zaradi steričnih ovir pa niso vsi koti energetsko ugodni.
Slika 31. Tvorba peptidne vezi med dvema aminokislinama z reakcijo kondenzacije.
Če bi vsak aminokislinski ostanek imel na voljo le dve različni konformaciji, bi polipeptid s 100
ostanki lahko zavzel 2100 različnih konformacij. Za naključno iskanje nativne oz. termodinamsko
najstabilnejše konformacije, ob predpostavki, da za vsako novo konformacijo porabimo le 10-
10 s, bi tak protein torej potreboval 10 miljard let, da bi preiskali vse. To imenujemo tudi
Levinthalov paradoks. Zato obstaja več hipotez o zvijanju proteinov v nativno obliko, kot sta
npr. spontano ob nastanku polipetida (kotranslacijsko) ali spontani kolaps celega polipeptida v
kompaktno stanje (t. i. hidrofobni kolaps, vmes je prisotno stanje razrahljanega klobčiča oz.
"molten globule", Slika 32). Nativno zvit protein ima najnižjo prosto energijo, zato so
evolucijsko favorizirani tisti proteini, ki najbolj gladko prehajajo iz nezvite v nativno obliko.
31
