Page 34 - Perdih, Andrej, Katja Lakota, Alja Prah. 2020. Strukture bioloških molekul. Univerzitetni učbenik z recenzijo in navodila za vaje. Koper: Založba Univerze na Primorskem.
P. 34
andrej perdih, katja lakota, alja prah
Slika 35. Proteini so večinoma sestavljeni iz večih domen, ki imajo svoje naloge. Na sliki je
aldehid-dehidrogenaza v kompleksu z NAD+ in retinojsko kislino (PDB koda proteina 5FHZ).
Kvartarna struktura
Številni proteini imajo le eno polipeptidno verigo in tako samo tri že opisane nivoje strukture.
Kvartarna struktura pa predstavlja medsebojno ureditev več različnih polipeptidnih podenot v
prostoru (Slika 30, desno). Primer je hemoglobin, ki ga sestavljajo štiri polipetidne verige (po
dve enaki), pa tudi encim DNA polimeraza, ki ga sestavlja deset podenot.
Posttranslacijske modifikacije
Dokončno funkcijo pa proteini pridobijo s posttranslacijskimi modifikacijami. To so večinoma
encimsko katalizirane modifikacije, pri katerih se doda kovalentno vezan del. Pogoste so
fosforilacija (dodajanje fosforilne skupine), acetilacija (dodajanje acetilne skupine),
hidroksilacija prolina (nastane hidroksiprolin z dodatno -OH skupino, ki predstavlja približno 4
% aminokislin v živalskem tkivu), glikozilacija (dodajanje sladkorjev), lipidacija (dodajanje
hidrofobnih skupin). Med posttranslacijske modifikacije prištevamo tudi strukturne
spremembe, kot je proteolitična cepitev verige (npr. proteini odgovorni za strjevanje krvi,
inzulin), pa tudi nastanek disulfidne vezi med cisteini in še dodajanje prostetičnih skupin (npr.
nekovalentna vezava železa v hem ali kovalentna v citokrom).
4.3. FUNKCIJE PROTEINOV
Protein lahko opravlja svojo nalogo le, če ima pravilno 3D obliko. Že iz oblike lahko pogosto
sklepamo na nalogo, ki jo protein opravlja. Funkcija večine proteinov je odvisna od njihove
sposobnosti vezave različnih ligandov. S tem sta povezani dve lastnosti, ki karakterizirata
interakcije proteinov in ligandov. Ena je afiniteta vezave, to je moč vezave, ki jo podajamo s
konstanto ravnotežja (Keq) ali s konstanto disociacije (Kd), druga pa je specifičnost vezave.
Največja specifičnost in afiniteta vezave se pojavita, ko je struktura liganda komplementarna
vezavnemu mestu.
34
Slika 35. Proteini so večinoma sestavljeni iz večih domen, ki imajo svoje naloge. Na sliki je
aldehid-dehidrogenaza v kompleksu z NAD+ in retinojsko kislino (PDB koda proteina 5FHZ).
Kvartarna struktura
Številni proteini imajo le eno polipeptidno verigo in tako samo tri že opisane nivoje strukture.
Kvartarna struktura pa predstavlja medsebojno ureditev več različnih polipeptidnih podenot v
prostoru (Slika 30, desno). Primer je hemoglobin, ki ga sestavljajo štiri polipetidne verige (po
dve enaki), pa tudi encim DNA polimeraza, ki ga sestavlja deset podenot.
Posttranslacijske modifikacije
Dokončno funkcijo pa proteini pridobijo s posttranslacijskimi modifikacijami. To so večinoma
encimsko katalizirane modifikacije, pri katerih se doda kovalentno vezan del. Pogoste so
fosforilacija (dodajanje fosforilne skupine), acetilacija (dodajanje acetilne skupine),
hidroksilacija prolina (nastane hidroksiprolin z dodatno -OH skupino, ki predstavlja približno 4
% aminokislin v živalskem tkivu), glikozilacija (dodajanje sladkorjev), lipidacija (dodajanje
hidrofobnih skupin). Med posttranslacijske modifikacije prištevamo tudi strukturne
spremembe, kot je proteolitična cepitev verige (npr. proteini odgovorni za strjevanje krvi,
inzulin), pa tudi nastanek disulfidne vezi med cisteini in še dodajanje prostetičnih skupin (npr.
nekovalentna vezava železa v hem ali kovalentna v citokrom).
4.3. FUNKCIJE PROTEINOV
Protein lahko opravlja svojo nalogo le, če ima pravilno 3D obliko. Že iz oblike lahko pogosto
sklepamo na nalogo, ki jo protein opravlja. Funkcija večine proteinov je odvisna od njihove
sposobnosti vezave različnih ligandov. S tem sta povezani dve lastnosti, ki karakterizirata
interakcije proteinov in ligandov. Ena je afiniteta vezave, to je moč vezave, ki jo podajamo s
konstanto ravnotežja (Keq) ali s konstanto disociacije (Kd), druga pa je specifičnost vezave.
Največja specifičnost in afiniteta vezave se pojavita, ko je struktura liganda komplementarna
vezavnemu mestu.
34
