Page 33 - Perdih, Andrej, Katja Lakota, Alja Prah. 2020. Strukture bioloških molekul. Univerzitetni učbenik z recenzijo in navodila za vaje. Koper: Založba Univerze na Primorskem.
P. 33
strukture bioloških molekul

posamezen zavoj. Stranske skupine gledajo v zunanjost vijačnice, kjer lahko pride tudi do
interakcij med njimi. Take strukture prevladujejo v fibrilarnih proteinih (npr. keratin, kolagen).
Pri β-ploskvah se vodikove vezi tvorijo med C=O in N-H skupinami bolj oddaljenih aminokislin
dveh vzporednih verig, pri čemer so stranske skupine spet orientirane navzven. V kolikor so
aminokisline obrnjene v isto smer, govorimo o paralelni β ploskvi, če pa so obrnjene obratno,
govorimo o antiparalelni β-ploskvi. Take strukture so prisotne pri svili.
Terciarna struktura
Terciarna struktura predstavlja zvitje proteina v prostoru. Protein je zgrajen iz kombinacije
sekundarnih struktur, ki so med seboj povezane z relativno gibljivimi deli polipeptidne verige
(npr. zanke, zavoji). Tvorijo se vodikove, ionske, hidrofobne, disulfidne vezi med različnimi deli
polipeptida. Kombinacije sekundarnih struktur imenujemo motiv (supersekundarna struktura).
Le-ti so podobni med različnimi proteini, ni pa nujno, da označujejo tudi podobno funkcijo.
Primeri motivov so: β-α-β-α-β motiv, motiv omega (to je katerokoli zaporedje aminokislin, ki
tvori stabilno obliko grške črke omega), motiv samih α oblik (coiled coil), α/β valjev, podkev in
β valjev, grškega ključa (Slika 34). Podatkovni bazi CATH (www.cathdb.info) in SCOP
(scop2.mrc-lmb.cam.ac.uk) razvrščata proteine glede na njihovo strukturo in strukturne
elemente, pa tudi glede na funkcijo in evolucijo.

Slika 34. Nekateri motivi, ki jih najdemo v proteinih: β-α-β motiv, α- α motiv, β zavoj in motiv
grškega ključa.
Domena rečemo delu polipeptidne verige, ki se zvije samostojno in tudi opravlja določeno
nalogo neodvisno, sestavljen pa je iz več motivov (Slika 35). Velika večina proteinov je
sestavljenih iz več domen. Npr. NAD-vezavna domena je sestavljena iz β-α-β-α-β motiva in je
prisotna tako v proteinu aldehid-dehidrogenazi kot tudi v alkohol-dehidrogenazi in laktat-
dehidrogenazi.
Porušenje terciarne in sekundarne strukture proteina imenujemo denaturacija. Povzročijo jo
lahko spremembe pH (spremenijo se elektrostatske interakcije med nabitimi stranskimi
skupinami aminokislin — pod izoelektrično točko je protein pozitivno nabit, nad izoelektrično
točko pa negativno), višje temperature (cistein tvori S-S vezi — keratinu v laseh omogoča
termostabilnost in netopnost v toplilih) in organska topila (porušijo se hidrofobne interakcije,
tvorijo se nove vodikove vezi med molekulo topila in proteinom).

33
   28   29   30   31   32   33   34   35   36   37   38